pH i aminosyre

[Sleepwalking]

Hva er pH i en 0.10 M oppløsning av glycin? Angi dominerende protolyttformer av glycin ved ulike pH.

Ka1 = 3.16×10^-3,
Ka2 = 2.14×10^-10

Først skal jeg regne ut pH. Er det meningen at jeg skal bruke Ka1 verdien da? For det er vel Ka1 formen som dominerer?
Sliter veldig med å få til denne oppgaven...

[Gjest]

Hva er pH i en 0.10 M oppløsning av glycin? Angi dominerende protolyttformer av glycin ved ulike pH.

Ka1 = 3.16×10^-3,
Ka2 = 2.14×10^-10

Først skal jeg regne ut pH. Er det meningen at jeg skal bruke Ka1 verdien da? For det er vel Ka1 formen som dominerer?
Sliter veldig med å få til denne oppgaven...

ja

[Kjemikern]

Du kan også bruke den forenklede amfolytt ligningen:


$pH=\frac{1}{2} \lg(pKa_1+pKa_2)$

Hvis disse kravene er tilfredsstilt:


$\frac{[HA]}{Ka_1}>>1$ OG $Ka_2 \cdot [HA]>> K_w$

[Sleepwalking]

Takk for svar! Jeg har enda en oppgave jeg lurer på.
- Hva blir pH i en blanding av 50 mL 0,100 mol/L protonert alanin og 10 ml 0,100 mol/L NaOH?

Noe jeg lurer på først og fremst, når aminosyrer gir fra seg proton... Stammer alle disse protonene frå COOH grupper da?

Jeg regner først ut stoffmengdene.
nH2A^+ = 0,005 mol
nNaOH = 0,001 mol

Jeg setter opp reaksjonslikningen:

[tex]H_{2}A^{+}+NaOH \rightarrow HA + H_{2}O[/tex]

Hvordan går jeg nå videre for å finne pH-verdien?

[Kjemikern]

Takk for svar! Jeg har enda en oppgave jeg lurer på.
- Hva blir pH i en blanding av 50 mL 0,100 mol/L protonert alanin og 10 ml 0,100 mol/L NaOH?

Noe jeg lurer på først og fremst, når aminosyrer gir fra seg proton... Stammer alle disse protonene frå COOH grupper da?

Jeg regner først ut stoffmengdene.
nH2A^+ = 0,005 mol
nNaOH = 0,001 mol

Jeg setter opp reaksjonslikningen:

[tex]H_{2}A^{+}+NaOH \rightarrow HA + H_{2}O[/tex]

Hvordan går jeg nå videre for å finne pH-verdien?

Ved første protolyse trinn så vil COOH deprotoneres, dette kommer av at karboksylsyren er resonansstabilisert hvilket fører til at H-atomet blir ekstra "surt" Andre protolysetrinn kommer fra aminet.

Du ser at du har 0.04 mol av HA og 0.01 mol $A^-$. Her ville jeg nok ha brukt bufferlikningen igjen

[Sleepwalking]

Så stoffmengden til A bestemmes altså av stoffmengden til NaOH?
Hvis vi hadde tilsatt mer NaOH enn vi i utgangspunktet har av aminosyren, ville det da ha vært aminosyren som bestemte mengden av den korr.basen? Da ville vel i så fall pH blitt lik pKa, eller tenker jeg helt feil nå?

[Kjemikern]

Så stoffmengden til A bestemmes altså av stoffmengden til NaOH?
Hvis vi hadde tilsatt mer NaOH enn vi i utgangspunktet har av aminosyren, ville det da ha vært aminosyren som bestemte mengden av den korr.basen? Da ville vel i så fall pH blitt lik pKa, eller tenker jeg helt feil nå?

Det er antall mol sterk base som bestemmer hvor mye korr.base vi får. Og det er helt riktig som du sier at dersom vi tilsetter nok sterk base slik at antall mol syre blir lik base, så vil pH være lik $pKa_1$

[Sleepwalking]

Så stoffmengden til A bestemmes altså av stoffmengden til NaOH?
Hvis vi hadde tilsatt mer NaOH enn vi i utgangspunktet har av aminosyren, ville det da ha vært aminosyren som bestemte mengden av den korr.basen? Da ville vel i så fall pH blitt lik pKa, eller tenker jeg helt feil nå?

Det er antall mol sterk base som bestemmer hvor mye korr.base vi får. Og det er helt riktig som du sier at dersom vi tilsetter nok sterk base slik at antall mol syre blir lik base, så vil pH være lik $pKa_1$

Men la oss si at vi har 0,4 mol aminosyre og vi tilsetter 0,7 mol NaOH. Da vil vi vel ikke få 0,7 mol A for når 0,4 mol aminosyre er brukt opp så har man jo ikke mer igjen som man kan bruke til å danne A? Vil det da bli 0,4 mol A? Det virker ikke helt riktig å regne ut pH ut fra dette heller ettersom man da plutselig har 0,3 mol NaOH i løsningen som vil gjøre pH-verdien mye høyere. Litt forvirret....

[Kjemikern]

Så stoffmengden til A bestemmes altså av stoffmengden til NaOH?
Hvis vi hadde tilsatt mer NaOH enn vi i utgangspunktet har av aminosyren, ville det da ha vært aminosyren som bestemte mengden av den korr.basen? Da ville vel i så fall pH blitt lik pKa, eller tenker jeg helt feil nå?

Det er antall mol sterk base som bestemmer hvor mye korr.base vi får. Og det er helt riktig som du sier at dersom vi tilsetter nok sterk base slik at antall mol syre blir lik base, så vil pH være lik $pKa_1$

Men la oss si at vi har 0,4 mol aminosyre og vi tilsetter 0,7 mol NaOH. Da vil vi vel ikke få 0,7 mol A for når 0,4 mol aminosyre er brukt opp så har man jo ikke mer igjen som man kan bruke til å danne A? Vil det da bli 0,4 mol A? Det virker ikke helt riktig å regne ut pH ut fra dette heller ettersom man da plutselig har 0,3 mol NaOH i løsningen som vil gjøre pH-verdien mye høyere. Litt forvirret....

Det jeg siktet til var, anta at vi har 1 mol av aminosyre, $HA$ og vi tilsetter 0.5 mol sterk base, da ender vi opp med 0.5 mol $HA$ og 0.5 mol $A^-$ Altså $pH=pKa_1$

I ditt scenario så er det helt riktig som du sier at det er den sterke basen som dominerer løsningen da, ettersom vi har overskudd av det, vi ender opp med 0.3 mol NaOH og 0.4 mol $A^-$. pH verdien blir regnet ut i fra overskuddet av den sterke basen. Aminosyren vil fortsatt være der, men bare på sitt mest basiske form. $R-COO^-$, $R-NH_2$

[Sleepwalking]

Nå har jeg to ting til jeg lurer på:

1) Hvordan regner man ut pH til isoelektrisk punkt når man har en treprotisk aminosyre?
Ved en toprotisk aminosyre er det jo enkelt ettersom isoeletrisk punkt sammenfaller med det første ekvivalenspunktet, og ph dermed er lik (pKa1+pKa2)/2.

2) Hvordan foreligger aminosyrene HIs, Glu og Lys ved pH=7? Tegn strukturformelen til de tre dominerende formene.
Jeg må vel først se på de ulike pKa-verdiene for å kunne svare på dette? Er litt usikker på hvordan jeg skal gå frem.
Men sånn generelt vet jeg at ved lav pH så har man NH3^+ og COOH. Ved sånn ca. nøytral pH så har man NH3^+ og COO^-. Ved høy pH har man NH2 og COO^-.

[Kjemikern]

Nå har jeg to ting til jeg lurer på:

1) Hvordan regner man ut pH til isoelektrisk punkt når man har en treprotisk aminosyre?
Ved en toprotisk aminosyre er det jo enkelt ettersom isoeletrisk punkt sammenfaller med det første ekvivalenspunktet, og ph dermed er lik (pKa1+pKa2)/2.

2) Hvordan foreligger aminosyrene HIs, Glu og Lys ved pH=7? Tegn strukturformelen til de tre dominerende formene.
Jeg må vel først se på de ulike pKa-verdiene for å kunne svare på dette? Er litt usikker på hvordan jeg skal gå frem.
Men sånn generelt vet jeg at ved lav pH så har man NH3^+ og COOH. Ved sånn ca. nøytral pH så har man NH3^+ og COO^-. Ved høy pH har man NH2 og COO^-.

1) Anta at vi har to karboksylsyrer og et amin.

anta at $pKa_1=2.5$ $pKa_2=3.5$ og $pK_{A_3H}=10$ Det isoelektriske. punktet er hvor ladningen er nøytral. Dersom pH< 2.5 så har vi $COOH,COOH,NH_4^+$, dersom pH er 4 så har vi $COO^-,COO^-,NH_4^+$. Dermed kan vi anta at det isoelektriske punktet er ca ved 3 Da har vi $COO^-,COOH,NH_4^+$, altså nøytral ladning.


2) Ja, du må se på pKa verdiene, også gjøre en vurdering der. =)


Kan jeg spørre hvilket kurs dette er?